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Tese de Doutorado
DOI
10.11606/T.11.2014.tde-17092014-154344
Documento
Autor
Nome completo
Renata de Oliveira Dias
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
Piracicaba, 2014
Orientador
Banca examinadora
Silva Filho, Marcio de Castro (Presidente)
Franco, Octávio Luiz
Silva, Flávio Henrique da
Terra, Walter Ribeiro
Vitorello, Claudia Barros Monteiro
Título em português
Caracterização evolutiva das serina peptidases digestivas em insetos holometábolos
Palavras-chave em português
Coleóptera
Díptera
Lepidóptera
Protease
Quimotripsina
Tripsina
Resumo em português
Tripsinas e quimotripsinas são classes de serina peptidases amplamente estudadas e fortemente responsáveis pela digestão proteica, pela clivagem de ligações peptídicas no lado carboxila de L-aminoácidos de cadeia lateral básica e hidrofóbica, respectivamente. Três processos regulam finamente a ação dessas peptidases: secreção, ativação do precursor (zimogênio) e o sítio de reconhecimento do substrato. No presente trabalho é apresentada uma análise filogenética detalhada das tripsinas e quimotripsinas de três ordens de insetos holometábolos, revelando características divergentes nas enzimas de Lepidóptera em relação a Coleóptera e Díptera. Em particular, o sub-sítio S1 das tripsinas foi observado como mais hidrofílico em Lepidóptera do que em Coleóptera e Díptera, enquanto os sub-sítios S2-S4 parecem mais hidrofóbicos, sugerindo diferente preferências pelo substrato. Além disso, Lepidóptera mostrou um grupo de tripsinas bastante específico a um grupo taxonômico, compreendendo somente proteínas de espécies da família Noctuidae. Evidências de eventos de auto-ativação facilitada foram também observadas em todas as ordens de insetos estudadas, com as características do motivo de ativação do zimogênio complementárias ao sítio ativo das tripsinas. Em contraste, as quimotripsinas de insetos não parecem ter uma história evolutiva peculiar com respeito a, por exemplo, seus homólogos em mamíferos. Em geral, os presentes resultados sugerem que a necessidade de uma rápida taxa de autoativação fez os insetos holometábolos selecionarem grupos especializados de tripsinas com altas taxas de auto-ativação e também destacam que a evolução das tripsinas culminou em um grupo especializado de enzimas em Lepidóptera.
Título em inglês
Evolutionary characterization of digestive serine peptidases in holometabolous insects
Palavras-chave em inglês
Chymotrypsin
Coleoptera
Diptera
Lepidoptera
Protease
Trypsin
Resumo em inglês
Trypsins and chymotrypsins are well-studied classes of serine peptidases largely responsible for the digestion of proteins by cleavage of the peptide bond at the carboxyl side of basic and hydrophobic L-amino acids, respectively. Three processes mainly regulate the action of these peptidases: secretion, precursor (zymogen) activation and substrate-binding site recognition. In the present work is presented a detailed phylogenetic analysis of trypsins and chymotrypsins in three orders of holometabolous insects revealing divergent characteristics in the Lepidoptera enzymes in relation to Coleoptera and Diptera. In particular, trypsin subsite S1 was observed to be more hydrophilic in Lepidoptera than in Coleoptera and Diptera, whereas subsites S2-S4 appeared more hydrophobic, suggesting different substrate preferences. Furthermore, Lepidoptera displayed a very specific taxonomic trypsin group, only encompassing proteins from the Noctuidae family. Evidences for facilitated trypsin auto-activation events were also observed in all the insect orders at hand, with the characteristic zymogen activation motif complementary to the trypsin active site. In contrast, insect chymotrypsins did not seem to have a peculiar evolutionary history with respect to e.g. their mammal counterparts. Overall, the present findings suggest that the need for fast digestion made holometabolous insects evolve specialized groups of trypsins with high autoactivation rates and highlight that the evolution of trypsins culminated in a specialized group of enzymes in Lepidoptera.
 
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Data de Publicação
2014-09-23
 
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