• JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
 
  Bookmark and Share
 
 
Dissertação de Mestrado
DOI
https://doi.org/10.11606/D.42.2007.tde-28012008-134840
Documento
Autor
Nome completo
Hugo de Alencar Izabel
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Paulo, 2007
Orientador
Banca examinadora
Ferreira, Rita de Cassia Cafe (Presidente)
Castro, Antonio Fernando Pestana de
Italiani, Valeria Cristina da Silva
Título em português
Estudo da proteína OppA em amostras diarreiogênicas de Escherichia coli, Shigella e Salmonella.
Palavras-chave em português
E. coli
Oligopeptídeo permease
OppA.
Proteínas ligadoras de peptídeos
Sistema ABC de transporte
Sistema Opp
Resumo em português
O sistema de captação de oligopeptideos (Opp), responsável pela captação de peptídeos com 3 ou mais resíduos de aminoácidos, representa um mecanismo importante de obtenção de nutrientes em bactérias. O operon Opp é constituído por 5 genes, sendo OppD e F responsáveis pela codificação dos componentes geradores, OppB e C codificantes para as proteínas que delimitam o poro da membrana e OppA que codifica o componente ligante. Neste trabalho identificamos uma alta identidade entre as proteínas OppA expressas por diferentes cepas de E. coli, 4 espécies do gênero Shigella ( 99 %) e diferentes sorovares de Salmonella enterica (85%) mas registramos a ocorrência de vários sítios polimórficos inter-específicos. A presença do gene OppA foi confirmada em 58 cepas diarreiogênicas de E. coli, Shigella e Salmonella. A partir da proteína OppA recombinante foi obtido soro policlonal específico que revelou a presença da proteína em todas as linhagens estudadas. Desta forma, concluímos que a proteína OppA está presente e conversada em espécies e linhagens dos três gêneros de Enterobacteriaceae estudados.
Título em inglês
"Studies of OppA protein expressed by diarrheogenic Escherichia coli, Shigella e Salmonella strains.
Palavras-chave em inglês
E. coli
ABC transporter Opp system
Oligopeptid permease
OppA.
Sustrat binding protein
Resumo em inglês
The oligopeptide uptake system (Opp), involved with the uptake of peptides formed by 3 or more amino acid residues, represent important nutrient uptake mechanism. The Opp operon is usually represented by 5 structural genes, including OppD and OppF encoding proteins involved generation of energy , OppB and OppC, encoding membrane proteins delimiting a pore and OppA encoding the protein responsible both for specificity and affinity of the transport system toward different peptide substrates. In this study, we demonstrated that the OppA proteins expressed by different E. coli strains,4 Shigella species (99%) and different serovars of Salmonella enterica (85%) were quite conserved but the occurrence of inter-species polymorphism was demonstrated. The OppA gene was detected in 58 diarrheogenic E. coli, Shigella and Salmonella strains. Using a recombinant OppA protein produced in E. coli, specific polyclonal sera were generated and successfully applied in the immunological detection of the proteins expressed by the tested strains. Thus, we conclude that the OppA protein is present and conserved among species and strains of the three test Enterobacteriaceae genera.
 
AVISO - A consulta a este documento fica condicionada na aceitação das seguintes condições de uso:
Este trabalho é somente para uso privado de atividades de pesquisa e ensino. Não é autorizada sua reprodução para quaisquer fins lucrativos. Esta reserva de direitos abrange a todos os dados do documento bem como seu conteúdo. Na utilização ou citação de partes do documento é obrigatório mencionar nome da pessoa autora do trabalho.
Data de Publicação
2008-02-13
 
AVISO: Saiba o que são os trabalhos decorrentes clicando aqui.
Todos os direitos da tese/dissertação são de seus autores
CeTI-SC/STI
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP. Copyright © 2001-2024. Todos os direitos reservados.