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Thèse de Doctorat
DOI
https://doi.org/10.11606/T.42.2016.tde-18042016-105019
Document
Auteur
Nom complet
Maria Julia Barison
Unité de l'USP
Domain de Connaissance
Date de Soutenance
Editeur
São Paulo, 2015
Directeur
Jury
Silber, Ariel Mariano (Président)
Alves, Maria Julia Manso
Muñiz, Bruno Dallagiovanna
Oliveira, Pedro Lagerblad de
Vercesi, Anibal Eugênio
Titre en portugais
Caracterização e avaliação do papel da degradação de hisitdina na bioenergética de Trypanosoma cruzi.
Mots-clés en portugais
Trypanosoma cruzi
Aminoácidos
Bioenergética
Doença de Chagas
Histidina
Metabolômica
Resumé en portugais
Trypanosoma cruzi é capaz de incorporar histidina, um aminoácido essencial, através de um sistema de transporte saturável, de alta especificidade e dependente de ATP. Uma vez no citoplasma, a histidina amônio-liase (TcHAL), catalisa a deaminação não oxidativa da His a urocanato, quem é convertido pela urocanato hidratase (TcUH) ao intermediário 4-imidazolona-5-propionato. Posteriormente, duas enzimas (imidazolona propionase e formiminoglutamase) atúam para gerar glutamato. TcHAL e TcUH foram caracterizadas cinetica e bioquímicamente. O α-cetoglutarato, produto da deaminação do Glu gerado na degradação de His, ingressa ao ciclo de Krebs e os electrons gerados são capazes de restabelecer o potencial de membrana mitocondrial, promover a síntese de ATP e consumo de oxigênio na mitocôndria. Além disso, His é capaz de estimular a metaciclogênese: estudos metabolômicos mostraram que His é utilizada como fonte energética principalmente no inicio da diferenciação. Nossos dados mostram a relevância da His na bioenergética de T. cruzi, nos estágios presentes no inseto vetor.
Titre en anglais
Characterization and evaluation of the role of histidine degradation in Trypanosoma cruzi bioenergetics.
Mots-clés en anglais
Trypanosoma cruzi
Amino acids
Bioenergetics
Chagas disease
Histidine
Metabolomics
Resumé en anglais
Trypanosoma cruzi incorporates histidine, an essential amino acid, through a saturable, highly specific and ATP dependent transport system. Once in the cytoplasm, a histidine ammonia-lyase (TcHAL) catalyzes the non-oxidative deamination of His to urocanate, which is converted by an urocanate hydratase (TcUH) to the intermediate 4-imidazolone-5-propionate. Afterwards, two enzymes (imidazolonepropionase and fomiminoglutamase) complete the glutamate formation. Kinetic and biochemical parameters of TcHAL and TcUH were determined. We observe that His degradation can feed Krebs cycle, and the electrons produced are able to restore the mitochondrial inner membrane potential, promote ATP biosynthesis and oxygen consumption at the mitochondrion. Furthermore, His was able to stimulate metacyclogenesis: a metabolomics approach shows that His is used as an energy source, mainly, in early stages of differentiation. Our data shows the relevance of His in T. cruzi bioenergetics, mainly in insect vector stages.
 
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Date de Libération
2021-12-01
Date de Publication
2016-04-18
 
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