Exploramos, neste trabalho, os mecanismos de interação entre as proteínas BSA, HSA e lisozima e os líquidos iônicos imidazólicos em meio aquoso, juntamente com as modificações estruturais envolvidas. Os líquidos iônicos são moléculas versáteis que vêm ganhando notoriedade em múltiplos campos do conhecimento. Buscamos diminuir as lacunas ainda existentes no entendimento da interação dessas moléculas em sistemas de interesse biológico, a fim de suportar o desenvolvimento de aplicações dos líquidos iônicos, principalmente no campo farmacêutico. Os resultados demonstram que a interação entre os líquidos iônicos e as proteínas BSA e HSA são semelhantes. Ambos os sistemas apresentaram supressão da fluorescência e deslocamento do pico de emissão para menor comprimentos de onda. Observamos o aumento do raio de giro, bem como a perda da estrutura globular das proteínas e formação de estruturas semelhantes a micelas com o aumento da concentração de líquidos iônicos em ambos os sistemas. Com base em nossos dados experimentais, propomos que a interação ocorre prioritariamente em três estágios. No primeiro estágio, há uma interação inicial de baixa intensidade, movida principalmente pelo efeito eletrostático. No segundo estágio, com a adição do líquido iônico, o efeito hidrofóbico se torna mais relevante, resultando em mudanças significativas nos parâmetros estudados. Nesse estágio, observa-se a exposição de sítios hidrofóbicos, desenovelamento parcial das proteínas e uma interação cooperativa. No terceiro estágio, ocorre a saturação da interação e a formação de micelas em solução. A proteína lisozima interage de forma mais fraca com os líquidos iônicos. Observamos a supressão da intensidade de fluorescência, conservação do comprimento de onda de emissão e mudanças estruturais sutis. Há evidências da formação de micelas de líquido iônico decoradas com lisozima. Acreditamos que este trabalho contribui para o entendimento da interação entre líquidos iônicos e proteínas, destacando características que podem ser relevantes para o design de líquidos iônicos em diversas aplicações, além de ressaltar o potencial tóxico dos líquidos iônicos para sistemas com interesse biológico.

In this study, we investigated the interaction mechanisms between the proteins BSA, HSA, and lysozyme, and imidazolium ionic liquids in an aqueous medium, along with the associated structural modifications. Our results demonstrate that the interaction between the ionic liquids and BSA protein is similar to that observed with HSA protein. Both systems exhibited fluorescence quenching and a shift in the emission peak towards shorter wavelengths. Moreover, we observed an increase in the radius of gyration, loss of the proteins' globular structure, and the formation of micelle-like structures as the concentration of ionic liquids increased in both systems. Based on our experimental data, we propose a three-stage interaction process. In the first stage, a low-intensity initial interaction occurs, primarily driven by the electrostatic effect. In the second stage, the hydrophobic effect becomes more prominent with the addition of the ionic liquid, leading to significant changes in the studied parameters. In this stage, the exposure of hydrophobic sites, partial unfolding of the proteins without significant loss of the secondary structure, and cooperative interaction are observed. The third stage involves saturation of the interaction and the formation of micelles in solution. The interaction between lysozyme protein and the ionic liquids is comparatively weaker. We observed suppressed fluorescence intensity, conserved emission wavelength, and subtle structural changes. Furthermore, there is evidence of the formation of ionic liquid micelles decorated with lysozyme. This study contributes to the understanding of the interaction between ionic liquids and proteins, highlighting characteristics that have potential implications for designing ionic liquids in various applications. Additionally, it underscores the potential toxic effects of ionic liquids in biologically relevant systems.