In this work, divided in two parts, at first, we studied the chemical interactions of non-steroidal anti-inflammatory drugs (NSAIDs) and their target, the cicloxygenase enzyme, and secondly, the interaction between antipsychotics drugs with the catecholamine neurotransmitters, using electrochemical techniques. To achieve the prior goal, the electrochemical behaviour of dipyrone and its derivatives were studied at glassy carbon electrode, and a oxidation mechanism was proposed. Following, a cicloxygenase enzyme biosensor was developed to evaluate the anti-inflammatory properties and the pharmacological mechanism of the NSAIDs, and the interaction of the enzyme with the most used NSAIDs, dipyrone, acetil-salicylic and salycilic acid, ibuprophen, acetaminophen, and naproxen were evaluated using differential pulse voltammetry technique. The voltammetric results suggest the least and the most effective in inhibit the peroxidase active site are the acetaminophen and the ibuprophen, respectively. Whilst the electrons paramagnetic resonance suggests the enzyme oxygenase active site, are least and the most effective inhibited by the salycilic acid and the dipyrone, respectively. These results confirm the inactivation of the enzyme by a reducer, although the study with the active site and the tyrosyl radical indicate that not only the enzyme can be inactivated by a redox reaction, but also that the NSAIDs perform an allosteric regulation of the enzyme hindering its process, and consequently deactivating the arachidonic cascade. In sequence, the chemical interaction between the highly used antipsychotic drugs olanzapine and quetiapine and the catecholamine neurotransmitters were studied.

Neste trabalho, dividido em duas partes, em um primeiro momento, estudou-se as interações químicas dos anti-inflamatórios não esteroidais (AINEs) e seu alvo, a enzima cicloxigenase. Em segundo momento, estudou-se a interação dos antipsicóticos atípicos com os neurotransmissores catecolaminas, utilizando técnicas eletroquímicas. Para que o estudo das interações fosse possível, o comportamento de cada uma das moleculas foi estudado individualmente. Portanto, o comportamento eletroquímico da dipirona e seus derivados foram estudados em eletrodo de carbono vítreo, e um mecanismo de oxidação foi proposto. Em seguida, um biossensor da enzima cicloxigenase foi desenvolvido para avaliar as propriedades antiinflamatórias e o mecanismo farmacológico dos AINEs, e a interação da enzima com os AINEs mais utilizados, dipirona, ácido acetilsalicílico e salicílico, ibuprofeno, acetaminofeno e naproxeno foram avaliados usando a técnica de voltametria de pulso diferencial. Os resultados voltamétricos sugerem que os menos e mais eficazes em inibir o sítio peroxidase são: o paracetamol e o ibuprofeno, respectivamente. Enquanto a ressonância paramagnética de elétrons sugere que os menos e mais eficazes em inibir o sítio oxigenase da enzima hematina são: o ácido salicílico e a dipirona, respectivamente. Esses resultados confirmam a inativação da enzima por um redutor, embora o estudo com o sítio ativo e o radical tirosila indique que não só a enzima pode ser inativada por uma reação redox, mas também que os AINEs realizam uma regulação alostérica do impedimento enzimático seu processo e, conseqüentemente, desativando a cascata aracdônica. Na sequência, foi estudada a interação química entre os antipsicóticos altamente usados olanzapina e quetiapina e os neurotransmissores catecolaminas.