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Dissertação de Mestrado
DOI
10.11606/D.75.2007.tde-27032008-094508
Documento
Autor
Nome completo
Edgar Yuji Egawa
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Carlos, 2007
Orientador
Banca examinadora
Plepis, Ana Maria de Guzzi (Presidente)
Polito, Wagner Luiz
Ribeiro, Clovis Augusto
Título em português
Caracterização térmica e reológica de blendas de glicerol:colágeno tipo I de diferentes tecidos
Palavras-chave em português
colágeno
reologia
termogravimetria
Resumo em português
O colágeno possui características que fazem com seja amplamente utilizado como biomaterial. A termo-estabilidade do colágeno está diretamente relacionada a mudanças na sua estrutura (hélice tripla) via de regra quanto mais estável termicamente uma matriz, mais estável biologicamente será. Vários poliálcoois incluindo o glicerol têm apresentado um aumento na estabilidade térmica do colágeno tipo I, embora o tipo de interação não seja evidente. Este trabalho tem como objetivo estudar o efeito da adição de glicerol sobre o colágeno aniônico obtido por tratamento alcalino (24 H) em três diferentes tecidos: pericárdio e tendão bovinos e serosa porcina. Para isto são utilizados a espectroscopia na região do infravermelho (FTIR), termogravimetria e reologia. Os espectros mostraram que o tratamento alcalino e a adição de glicerol não causam desnaturação da proteína de colágeno. A partir dos resultados das curvas termogravimétricas foi observado que o glicerol aumenta a temperatura de decomposição térmica do colágeno. Os resultados dos ensaios de reologia mais precisamente a varredura de deformação mostrou que as soluções de colágeno apresentam G' maior que G'' independente do tecido de origem, e a adição de glicerol não causa mudanças nesta propriedade das soluções. A varredura de freqüência mostrou que as amostras têm características de um gel, sendo G' maior que G'' nas condições de estudo. O ensaio de escoamento a temperatura constante determinou o comportamento pseudoplástico das soluções, e a adição de glicerol causou aumento na viscosidade das soluções sem alterar tal característica. Os ensaios de escoamento com variação de temperatura permitiram determinar a temperatura de desnaturação do colágeno. A adição de glicerol aumentou apenas a temperatura de desnaturação do colágeno obtido por serosa porcina, sugerindo que esta solução é a mais sensível à adição de glicerol.
Título em inglês
Thermal and rheological characterization of glycerol: type I collagen blends
Palavras-chave em inglês
collagen
rheology
thermogravimetry
Resumo em inglês
Several characteristics make collagen widely applied as a biomaterial. The collagen thermal stability is directly related with its structure changes (triple helix), generally, the better is the thermal stability the better is the biological stability. Several polyols including glycerol, has shown a increasing on type I collagen denaturation. The objective of this work is to study the effect of glycerol when mixed with anionic collagen. Type I anionic collagen was obtained after alkaline treatment (24h) of bovine pericardium, bovine tendon and porcine serosa. FT-IR, thermogravimetry and rheology were used. The results of thermal analysis showed that glycerol indeed increases the collagen decomposition temperature. The reologycal tests, precisely strain sweep, revealed that collagen samples have modulus G' prevailed on modulus G'' independent of tissue origin, and glycerol addiction did not change these. The frequency sweep revealed that collagen and collagen:glycerol samples behave like a gel-like substance since both the storage and loss modulus showed dependence with frequency sweep and G' > G'' in all cases. Flow tests at constant temperature revealed that collagen solution behave like a pseudoplastic substance, and glycerol addiction increase solution viscosity and did not change the pseudoplastic characteristic. Flow tests in function of temperature revealed collagen denaturation temperature, but glycerol addiction alters thermal stability (increase of denaturation temperature) only for collagen obtained from porcine serosa.
 
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EdgarEgawa.pdf (1.35 Mbytes)
Data de Publicação
2008-03-31
 
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