A presente tese descreve o estudo cinético e mecanístico da desativação do estado singlete- e triplete-excitado de flavinas por esteróis (colesterol e ergosterol), vitamina D, coenzima Q10, vitamina K, ácidos graxos e metabólitos da cafeína. Através da análise de Stern-Volmer da supressão de fluorescência da riboflavina pelo colesterol, ergosterol, vitamina D, vitamina K, e pela coenzima Q10 observa-se que o estado singlete excitado da riboflavina é desativado com constante de velocidade superior ao limite da difusão. No entanto, a presença de colesterol, ergosterol, vitamina D, vitamina K e coenzima Q10 não afeta o tempo de vida do estado singlete excitado da riboflavina como demonstrado por experimentos de contagem de fótons resolvido no tempo sugerindo a formação de um complexo precursor [riboflavina...substrato]. O complexo 1:1 formado entre a riboflavina e a vitamina D apresenta K_a = 4 x 10⁴ ± 3 mol⋅L^-1 a 25 ⁰C com ΔH⁰ = -36 ± 7 kJ⋅mol^-1 e ΔS⁰ = -5 ± 3 J⋅mol^-1 ⋅K^-1. O complexo 1:1 entre a riboflavina e a vitamina K (vit K) e a riboflavina com a coenzima Q10 (CoQ10) apresentam K_a = 1 x 10³ ± 1 mol⋅L^-1 com ΔH⁰ = -110 ± 22 kJ⋅mol^-1 e ΔS⁰ = 51 ± 9 J ⋅mol^-1⋅K^-1 para a vit K e K_a = 4 x 10² ± 1 mol⋅L^-1, ΔH⁰ = -120 ± 27 kJ ⋅mol^-1 e ΔS⁰ = 41 ± 7 J ⋅mol^-1⋅K^-1 para a CoQ10 a 25 ⁰C. Para a desativação do estado triplete da riboflavina, foram obtidas constantes bimoleculares de velocidade variando de 1,4 x 10⁸ L ⋅mol^-1⋅s^-1 (vit D) a 1,4 x 10⁹ L ⋅mol^-1⋅s^-1 (CoQ10). Observa-se supressão da emissão de fluorescência da riboflavina na presença de metabolitos da cafeína, no entanto, sem alterar o tempo de vida do estado singlete excitado da riboflavina sugerindo a formação de um complexo precursor [riboflavina...substrato]. O complexo formado entre a riboflavina e os metabólitos da cafeína apresentam K_a = 295 ± 1 mol⋅L^-1 com ΔH⁰ = -45 ± 8 kJ⋅mol^-1 e ΔS⁰ = 12 ± 1 J⋅mol^-1⋅K^-1 para o ácido 1,7-dimetil úrico, K_a = 289 ± 1 mol⋅L^-1 com ΔH⁰ = -38 ± 5 kJ ⋅mol^-1 e ΔS⁰ = 9 ± 2 J ⋅mol^-1⋅K^-1 para o ácido 1-metil úrico e K_a = 275 ± 1 mol⋅L^-1 com ΔH⁰ = 16 ± 3 kJ ⋅mol^-1 e ΔS⁰ = 6 ± 1J ⋅mol^-1⋅K^-1 para a 1,7-dimetilxantina a 25 ⁰C. Para a desativação do estado triplete da riboflavina, foram obtidas constantes de velocidade de ³kq = 4,2 x 10⁸ L.mol^-1.s^-1 para a 1,7-dimetilxantina, ³kq = 1,0 x 10⁸ L.mol^-1.s^-1 para o ácido 1,7-dimetil úrico e ³kq = 1,4 x 10⁸ L.mol^-1.s^-1 para o ácido 1-metil úrico. Os ésteres metílicos (oleato de metila, ácido linoléico conjugado (CLA), linoleato de metila, linolenato de metila, araquidonato de metila, eicosapentanoato de metila, e docosahexanoato de metila) não desativam o estado singlete-excitado da riboflavina. Entretanto, os ésteres metílicos se mostraram reativos frente ao estado triplete da riboflavina com constantes de velocidades ³kq variando de 8,4 x 10⁵ a 3,3 x 10⁷ L⋅smol^-1 ⋅s^-1 com uma dependência linear do número de hidrogênios bis-alílicos com excessão do CLA.

The present thesis describes the kinetic and mechanistic studies of flavin singlet- and triplet-excited states deactivation by sterols (ergosterol and cholesterol), vitamin D, coenzyme Q10, vitamin K, fatty acids, and caffeine metabolites. From the Stern-Volmer analysis of the riboflavin fluorescence quenching by cholesterol, ergosterol, vitamin D, vitamin K and coenzyme Q10, it is noted that the singlet-excited state of riboflavin is deactivated with a rate constant exceeding the diffusion limit. However, the presence of cholesterol, ergosterol, vitamin D, vitamin K, coenzyme Q10 did not affect the lifetime of singlet-excited riboflavin as probed by single photon counting experiments suggesting the formation of a ground-state precursor complex [riboflavin ...substrate]. The 1:1 complex formed between riboflavin and vitamin D showed K_a = 4 x 10⁴ ± 3 mol⋅L^-1 a 25 ⁰C with ΔH⁰ = -36 ± 7 kJ⋅mol^-1 and ΔS⁰ = -5 ± 3 J⋅mol^-1 ⋅K^-1. The 1:1 complex formed between riboflavin and vitamin K (vit K) and riboflavin with coenzyme Q10 (CoQ10) showed K_a = 1 x 10³ ± 1 mol⋅L^-1 with ΔH⁰ = -110 ± 22 kJ⋅mol^-1 and ΔS⁰ = 51 ± 9 J ⋅mol^-1⋅K^-1 for vit K e K_a =4 x 10² ± 1 mol⋅L^-1, ΔH⁰ = -120 ± 27 kJ ⋅mol^-1 and ΔS⁰ = 41 ± 7 J ⋅mol^-1⋅K^-1 for CoQ10 a 25 ⁰C. For the deactivation of triplet riboflavin, bimolecular rate constants were found to vary from 1,4 x 10⁸ L ⋅mol^-1⋅s^-1 (vit D) a 1,4 x 10⁹ L ⋅mol^-1⋅s^-1 (CoQ10). The caffeine metabolites quench fluorescence emission of riboflavin however, without affecting the lifetime of the singlet-excited state, suggesting the formation of a ground state precursor complex [riboflavin ... substrate]. The complex formed between riboflavin and caffeine metabolites showed K_a = 295 ± 1 mol⋅L^-1 with ΔH⁰ = -45 ± 8 kJ⋅mol^-1 and ΔS⁰ = 12 ± 1 J⋅mol^-1⋅K^-1for 1,7-dimetyl uric acid, K_a = 289 ± 1 mol⋅L^-1 with ΔH⁰ = -38 ± 5 kJ ⋅mol^-1 and ΔS⁰ = 9 ± 2 J ⋅mol^-1⋅K^-1 for 1-methyl uric acid and K_a = 275 ± 1 mol⋅L^-1 with ΔH⁰ = 16 ± 3 kJ ⋅mol^-1 and ΔS⁰ = 6 ± 1J ⋅mol^-1⋅K^-1 for 1,7-dimethylxanthine at 25 ⁰C. For the deactivation of triplet riboflavin, rate constant were obtained with ³kq = 4,2 x 10⁸ L.mol^-1.s^-1 para a 1,7-dimethylxanthine, ³kq = 1,0 x 10⁸ L.mol^-1.s^-1 for 1,7-dimethyl uric acid, and ³kq = 1,4 x 10⁸ L.mol^-1.s^-1 for 1-methyl uric acid. The methyl esters (methyl oleate, conjugated linoleic acid (CLA), methyl linoleate, methyl linoleate, methyl arachidonate, methyl eicosapentanoate, and methyl docosahexanoate) did not quench the singlet-excited riboflavin. However, the methyl esters were shown to be reactive towards triplet riboflavin with rate constants ranging from 8,4 x 10⁵ a 3,3 x 10⁷ L⋅mol^-1 ⋅s^-1and depending linearly with the number of bis-allylic hydrogens with exception to CLA.