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Dissertação de Mestrado
DOI
10.11606/D.76.2013.tde-25092013-093104
Documento
Autor
Nome completo
Luciano Borges Censoni
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Carlos, 2013
Orientador
Banca examinadora
Martínez, Leandro (Presidente)
Montalvão, Rinaldo Wander
Sonoda, Milton Taidi
Título em português
Dinâmica molecular e redes complexas no estudo da difusão térmica em xilanases da família 11
Palavras-chave em português
Centralidade
Difusão térmica
Proteínas
Redes complexas
Xilanases
Resumo em português
Proteínas tipicamente são capazes de manter a sua conformação funcional somente dentro de um intervalo limitado de temperaturas. A despeito do maquinário sofisticado de manutenção da homeostase celular, é sabido que uma variedade de fenômenos moleculares são capazes de induzir desequilíbrios localizados de energia vibracional, e que a eficiência com que cada proteína dissipa estas perturbações pode estar relacionada com a sua tolerância a altas temperaturas. No entanto, a transferência de energia térmica entre diferentes segmentos de uma cadeia proteica é difícil de caracterizar experimentalmente. Uma alternativa teórica para a investigação destes mecanismos é o emprego de simulações de Dinâmica Molecular, particularmente associadas à técnica de Difusão Térmica Anisotrópica (ATD). Aqui, verificamos a possibilidade de empregar conceitos da teoria de Redes Complexas para construir modelos para estruturas de proteínas, e por meio destes identificar resíduos com capacidade significativa de dissipar perturbações térmicas. Investigamos os diversos protocolos de construção de modelos de rede para proteínas encontrados na literatura, e utilizamos dados experimentais representativos da base SCOP para calcular com rigor os parâmetros numéricos necessários. Produzimos uma definição precisa para o conceito de contato entre resíduos de aminoácidos, e a partir desta calculamos a centralidade de cada resíduo. Com isto, demonstramos que, em um conjunto de Xilanases para as quais dispomos de dados de ATD, a capacidade de difundir perturbações térmicas é fortemente correlacionada com a centralidade de proximidade de cada resíduo, fornecendo argumentos para o uso de modelos de rede para estudar a termoestabilidade de proteínas.
Título em inglês
Molecular dynamics and complex networks in the study of thermal diffusion in family 11 xylanases
Palavras-chave em inglês
Centrality
Complex networks
Proteins
Thermal diffusion
Xylanases
Resumo em inglês
Proteins are typically able to mantain a functional conformation only within a narrow range of temperatures. In spite of the complex cellular homeostatic machinery, it is known that a variety of molecular phenomena can induce localized vibrational imbalances, and that the efficiency with which each protein dissipates these perturbations may be related to its tolerance of higher temperatures. The transference of thermal energy among different sections of a protein chain is, however, hard to characterize experimentally. A theoretical alternative for the investigation of these mechanisms is the use of Molecular Dynamics simulations, particularly when associated with the Anisotropic Thermal Diffusion (ATD) technique. In this work, we verify the possibility of using concepts from Network Theory to construct models for protein structures, and using those to reveal residues with significant ability to dissipate thermal perturbations. We investigate several protocols of network model construction for proteins present in the literature, and we study representative experimental data from the SCOP database to rigorously calculate the necessary parameters. We produce a precise definition for the concept of contact between amino acid residues, and from this we calculate the centrality of each residue. We then show that, in a set of Xylanases for which we have data from ATD experiments, the ability to dissipate thermal perturbations is highly correlated to the closeness centrality of each residue, providing arguments for the use of network models to study protein thermal stability.
 
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Data de Publicação
2013-09-26
 
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