• JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
  • JoomlaWorks Simple Image Rotator
 
  Bookmark and Share
 
 
Habilitation Thesis
DOI
10.11606/T.46.2014.tde-15052014-120825
Document
Author
Full name
Hamza Fahmi Ali El Dorry
E-mail
Institute/School/College
Knowledge Area
Date of Defense
Published
São Paulo, 1977
Committee
Fernandes, Jose Ferreira (President)
Colli, Walter
Gazzinelli, Giovanni
Giglio, Jose Roberto
Migliorini, Renato Helios
Title in Portuguese
Fructose-1,6-bisfosfatase de fígado de coelho. Estrutura primária da região amino-terminal e sítios de clivagem por ação catalítica da subtilisina
Keywords in Portuguese
Amino-terminal
Bioquímica animal
Clivagem
Enzimas proteolíticas
Abstract in Portuguese
A Fru-P2ase, enzima alostérica de significativa importância na gliconeogênese, foi estudada sob os aspectos funcional e estrutural. A digestão da Fru-P2ase com subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima, sendo esta fato relacionado diretamente com clivagem da molécula da enzima em sítios específicos. Os primeiros 78 aminoácidos da porção aminoterminal da Fru-P2ase contendo os sítios de clivagem foram sequenciados. O peptídio-S resultante da ação proteolítica continua associada com a proteína, permanecendo inalterados a estrutura tetramérica e o peso molecular originais. No entanto, a ação da subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima. A estrutura secundária, prevista a partir da análise sequencial, permite supor a existência de semelhança entre a estrutura secundária da região NH2-terminal da Fra-P2ase com a estrutura de enzimas capazes de estabelecer ligações com nucleotídios.
Title in English
Fructose-1 ,6-bisphosphatase rabbit liver. Primary structure of the amino-terminal region and cleavage sites for catalytic action of subtilisin
Keywords in English
Amino-terminal
Animal biochemistry
Cleavage
Proteolytic enzymes
Abstract in English
Digestion of rabbit liver fructose-l,6-bisphosphatase with subtilisina results in changes in catalytic and allosteric properties of the enzyme. Sequence analysis of the 78 first amino-acid residues of the NH2-terminal portion containing the subtilisin cleavage sites shows that four peptide bonds in a limited region of the native molecule are susceptible to subtilisin. The S-peptide remains associated with the protein, and the tetrameric structure as well as the original molecular weight are preserved. Thus, the nicking of the peptide chain by subtilisin causes a conformation change that alters the catalytic and allosteric properties of the enzyme.
 
WARNING - Viewing this document is conditioned on your acceptance of the following terms of use:
This document is only for private use for research and teaching activities. Reproduction for commercial use is forbidden. This rights cover the whole data about this document as well as its contents. Any uses or copies of this document in whole or in part must include the author's name.
Publishing Date
2014-05-15
 
WARNING: Learn what derived works are clicking here.
All rights of the thesis/dissertation are from the authors
CeTI-SC/STI
Digital Library of Theses and Dissertations of USP. Copyright © 2001-2020. All rights reserved.