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Tesis de Habilitación
DOI
10.11606/T.46.2014.tde-15052014-120825
Documento
Autor
Nombre completo
Hamza Fahmi Ali El Dorry
Dirección Electrónica
Instituto/Escuela/Facultad
Área de Conocimiento
Fecha de Defensa
Publicación
São Paulo, 1977
Tribunal
Fernandes, Jose Ferreira (Presidente)
Colli, Walter
Gazzinelli, Giovanni
Giglio, Jose Roberto
Migliorini, Renato Helios
Título en portugués
Fructose-1,6-bisfosfatase de fígado de coelho. Estrutura primária da região amino-terminal e sítios de clivagem por ação catalítica da subtilisina
Palabras clave en portugués
Amino-terminal
Bioquímica animal
Clivagem
Enzimas proteolíticas
Resumen en portugués
A Fru-P2ase, enzima alostérica de significativa importância na gliconeogênese, foi estudada sob os aspectos funcional e estrutural. A digestão da Fru-P2ase com subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima, sendo esta fato relacionado diretamente com clivagem da molécula da enzima em sítios específicos. Os primeiros 78 aminoácidos da porção aminoterminal da Fru-P2ase contendo os sítios de clivagem foram sequenciados. O peptídio-S resultante da ação proteolítica continua associada com a proteína, permanecendo inalterados a estrutura tetramérica e o peso molecular originais. No entanto, a ação da subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima. A estrutura secundária, prevista a partir da análise sequencial, permite supor a existência de semelhança entre a estrutura secundária da região NH2-terminal da Fra-P2ase com a estrutura de enzimas capazes de estabelecer ligações com nucleotídios.
Título en inglés
Fructose-1 ,6-bisphosphatase rabbit liver. Primary structure of the amino-terminal region and cleavage sites for catalytic action of subtilisin
Palabras clave en inglés
Amino-terminal
Animal biochemistry
Cleavage
Proteolytic enzymes
Resumen en inglés
Digestion of rabbit liver fructose-l,6-bisphosphatase with subtilisina results in changes in catalytic and allosteric properties of the enzyme. Sequence analysis of the 78 first amino-acid residues of the NH2-terminal portion containing the subtilisin cleavage sites shows that four peptide bonds in a limited region of the native molecule are susceptible to subtilisin. The S-peptide remains associated with the protein, and the tetrameric structure as well as the original molecular weight are preserved. Thus, the nicking of the peptide chain by subtilisin causes a conformation change that alters the catalytic and allosteric properties of the enzyme.
 
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Fecha de Publicación
2014-05-15
 
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