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Thèse de Habilitation à Diriger des Recherches
DOI
10.11606/T.46.2014.tde-15052014-120825
Document
Auteur
Nom complet
Hamza Fahmi Ali El Dorry
Adresse Mail
Unité de l'USP
Domain de Connaissance
Date de Soutenance
Editeur
São Paulo, 1977
Jury
Fernandes, Jose Ferreira (Président)
Colli, Walter
Gazzinelli, Giovanni
Giglio, Jose Roberto
Migliorini, Renato Helios
Titre en portugais
Fructose-1,6-bisfosfatase de fígado de coelho. Estrutura primária da região amino-terminal e sítios de clivagem por ação catalítica da subtilisina
Mots-clés en portugais
Amino-terminal
Bioquímica animal
Clivagem
Enzimas proteolíticas
Resumé en portugais
A Fru-P2ase, enzima alostérica de significativa importância na gliconeogênese, foi estudada sob os aspectos funcional e estrutural. A digestão da Fru-P2ase com subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima, sendo esta fato relacionado diretamente com clivagem da molécula da enzima em sítios específicos. Os primeiros 78 aminoácidos da porção aminoterminal da Fru-P2ase contendo os sítios de clivagem foram sequenciados. O peptídio-S resultante da ação proteolítica continua associada com a proteína, permanecendo inalterados a estrutura tetramérica e o peso molecular originais. No entanto, a ação da subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima. A estrutura secundária, prevista a partir da análise sequencial, permite supor a existência de semelhança entre a estrutura secundária da região NH2-terminal da Fra-P2ase com a estrutura de enzimas capazes de estabelecer ligações com nucleotídios.
Titre en anglais
Fructose-1 ,6-bisphosphatase rabbit liver. Primary structure of the amino-terminal region and cleavage sites for catalytic action of subtilisin
Mots-clés en anglais
Amino-terminal
Animal biochemistry
Cleavage
Proteolytic enzymes
Resumé en anglais
Digestion of rabbit liver fructose-l,6-bisphosphatase with subtilisina results in changes in catalytic and allosteric properties of the enzyme. Sequence analysis of the 78 first amino-acid residues of the NH2-terminal portion containing the subtilisin cleavage sites shows that four peptide bonds in a limited region of the native molecule are susceptible to subtilisin. The S-peptide remains associated with the protein, and the tetrameric structure as well as the original molecular weight are preserved. Thus, the nicking of the peptide chain by subtilisin causes a conformation change that alters the catalytic and allosteric properties of the enzyme.
 
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Date de Publication
2014-05-15
 
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