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Tese de Livre Docencia
DOI
10.11606/T.46.2014.tde-15052014-120825
Documento
Autor
Nome completo
Hamza Fahmi Ali El Dorry
E-mail
Unidade da USP
Área do Conhecimento
Data de Defesa
Imprenta
São Paulo, 1977
Banca examinadora
Fernandes, Jose Ferreira (Presidente)
Colli, Walter
Gazzinelli, Giovanni
Giglio, Jose Roberto
Migliorini, Renato Helios
Título em português
Fructose-1,6-bisfosfatase de fígado de coelho. Estrutura primária da região amino-terminal e sítios de clivagem por ação catalítica da subtilisina
Palavras-chave em português
Amino-terminal
Bioquímica animal
Clivagem
Enzimas proteolíticas
Resumo em português
A Fru-P2ase, enzima alostérica de significativa importância na gliconeogênese, foi estudada sob os aspectos funcional e estrutural. A digestão da Fru-P2ase com subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima, sendo esta fato relacionado diretamente com clivagem da molécula da enzima em sítios específicos. Os primeiros 78 aminoácidos da porção aminoterminal da Fru-P2ase contendo os sítios de clivagem foram sequenciados. O peptídio-S resultante da ação proteolítica continua associada com a proteína, permanecendo inalterados a estrutura tetramérica e o peso molecular originais. No entanto, a ação da subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima. A estrutura secundária, prevista a partir da análise sequencial, permite supor a existência de semelhança entre a estrutura secundária da região NH2-terminal da Fra-P2ase com a estrutura de enzimas capazes de estabelecer ligações com nucleotídios.
Título em inglês
Fructose-1 ,6-bisphosphatase rabbit liver. Primary structure of the amino-terminal region and cleavage sites for catalytic action of subtilisin
Palavras-chave em inglês
Amino-terminal
Animal biochemistry
Cleavage
Proteolytic enzymes
Resumo em inglês
Digestion of rabbit liver fructose-l,6-bisphosphatase with subtilisina results in changes in catalytic and allosteric properties of the enzyme. Sequence analysis of the 78 first amino-acid residues of the NH2-terminal portion containing the subtilisin cleavage sites shows that four peptide bonds in a limited region of the native molecule are susceptible to subtilisin. The S-peptide remains associated with the protein, and the tetrameric structure as well as the original molecular weight are preserved. Thus, the nicking of the peptide chain by subtilisin causes a conformation change that alters the catalytic and allosteric properties of the enzyme.
 
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Data de Publicação
2014-05-15
 
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